Azot čini približno 78 odsto Zemljine atmosfere, ali većina živih organizama ne može neposredno da ga iskoristi. Dva atoma u molekulu azota povezana su izuzetno snažnom trostrukom vezom. Biljkama je zato potreban azot u pristupačnijem obliku, poput amonijaka, kako bi gradile proteine, nukleinske kiseline i druga važna jedinjenja.
Određeni mikroorganizmi rešavaju ovaj problem procesom fiksacije azota. Njihov enzim nitrogenaza prekida snažnu vezu molekula N₂ i omogućava nastanak amonijaka. Iako je reč o jednom od najvažnijih bioloških procesa na planeti, nitrogenaza je obično veoma osetljiva na kiseonik i visoku temperaturu.
Mikroorganizam Methanocaldococcus infernus, međutim, živi u dubokomorskim vulkanskim sredinama u kojima vreli fluidi mogu biti topliji od tačke ključanja vode na površini. Naučnici su sada uspeli da ga uzgajaju u laboratoriji i nateraju da fiksira azot na temperaturama višim od 90 stepeni Celzijusa.
Istraživači Instituta „Maks Plank“ za morsku mikrobiologiju izolovali su nitrogenazu neposredno iz ovog arheona. Protein je počeo značajnije da se raspada tek pri približno 90 stepeni, dok je deo strukture ostao očuvan čak i na 98 stepeni.
Poređenja radi, većina proteina na takvoj temperaturi gubi trodimenzionalni oblik od kojeg zavisi njena funkcija. Proces je lako vidljiv kada se providno belance tokom kuvanja pretvori u čvrstu belu masu. Nitrogenaza dubokomorskog mikroba izgrađena je tako da ostane pravilno savijena u uslovima koji bi uništili većinu poznatih enzima.
Zanimljivo je što ona na sobnoj temperaturi nije naročito aktivna. Njen prirodni radni režim počinje tek pri velikoj toploti. To znači da enzim nije samo sposoban da „preživi“ vrelinu već je evolutivno prilagođen da upravo tada obavlja složenu hemijsku reakciju.
U njegovom središtu nalazi se metalo-kofaktor, izuzetno složena struktura sa atomima metala koja neposredno učestvuje u kidanju veze azota. Najbolje proučene nitrogenaze koriste molibden, dok druge koriste vanadijum ili samo gvožđe. Enzim vrste M. infernus pokazuje osobine sve tri grupe.
Zbog te kombinacije naučnici pretpostavljaju da bi mogao ličiti na drevnog zajedničkog pretka današnjih nitrogenaza. Njegova struktura možda čuva osnovni mehanizam iz vremena kada su se različite verzije enzima tek razdvajale tokom evolucije.
Ekstremna stabilnost omogućila je istraživačima da zabeleže stanje reakcije koje je kod osetljivijih nitrogenaza veoma teško „zamrznuti“ i proučiti. Celokupan postupak izolacije morao je da se obavlja bez kiseonika, jer on može trajno da ošteti metalno središte enzima.
Otkriće ima potencijalni značaj za proizvodnju đubriva. Industrijski Haber-Bošov proces pretvara azot i vodonik u amonijak pod visokim pritiskom i temperaturom, uz ogromnu potrošnju energije. Njime se proizvodi đubrivo koje podržava veliki deo svetske poljoprivrede, ali proces istovremeno doprinosi emisijama gasova sa efektom staklene bašte.
Biološka nitrogenaza ne može jednostavno da zameni industrijske fabrike. Enzim je složen, osetljiv na kiseonik i zahteva sopstveni izvor energije. Ipak, razumevanje njegovog metalo-kofaktora i izdržljive strukture moglo bi da pomogne pri razvoju novih katalizatora ili biotehnoloških sistema.
Izveštaj Instituta „Maks Plank“ pokazuje da mikroorganizmi iz ekstremnih sredina nisu samo biološke zanimljivosti. Njihovi enzimi rešavaju hemijske probleme na način koji tehnologija još pokušava da dostigne. Na mestu na kojem bi se većina proteina „skuvala“, ovaj molekularni alat tek počinje ozbiljno da radi.
S.B.
